[发明专利]一种基于支持向量机的跨膜蛋白残基作用关系预测方法

摘要

本发明涉及一种基于支持向量机的跨膜蛋白残基作用关系预测方法，所述方法包括以下步骤：步骤S100、提取用于训练的跨膜蛋白所包含的残基对特征作为训练集；步骤S200、基于SVM对所述训练集进行训练得到预测模型；步骤S300、提取待预测跨膜蛋白所包含的残基对特征作为测试集；步骤S400、将所述测试集输入所述预测模型，输出分数S；步骤S500、将S与预设阈值T进行比较，若S≥T，则判定所述待预测跨膜蛋白包含的残基对为作用对，否则判定为非作用对。本发明提出的预测跨膜蛋白残基对作用关系的方法在精确度与覆盖度上优于现有技术中的TMhit、MEMPACK以及SVMcon。

主权项

1.一种基于支持向量机的跨膜蛋白残基作用关系预测方法，所述跨膜蛋白包含N个α螺旋个数，其中N≥2，所述方法包括以下步骤：步骤S100、提取用于训练的跨膜蛋白所包含的残基对特征作为训练集；步骤S200、基于SVM对所述训练集进行训练得到预测模型；步骤S300、提取待预测跨膜蛋白所包含的残基对特征作为测试集；步骤S400、将所述测试集输入所述预测模型，输出分数S；步骤S500、将S与预设阈值T进行比较，若S≥T，则判定所述待预测跨膜蛋白包含的残基对为作用对，否则判定为非作用对，所述预设阈值T为1e‑20；在步骤S100中，从PDBTM中下载包括α螺旋的跨膜蛋白的非冗余数据集，共405个，利用PISCES实施去冗余，选取序列相关性小于35％的跨膜蛋白，经PSICES处理后的列表中的跨膜蛋白由原来的405个缩减为168个，从包含168个跨膜蛋白的列表中选出α螺旋个数在2及其以上的跨膜蛋白，最终得到116个符合标准的跨膜蛋白，以其中2012年及之前解析的95个结构作为训练集，之后解析得到的21个结构作为测试集；所述残基对特征包括PSSM特征，所述PSSM特征为位置特异性得分矩阵特征，代表20种氨基酸分别在残基对中两残基和其邻近残基中出现的概率，所述残基对特征包括亲脂性特征，对所述残基对中两残基的原始亲脂性特征值分别进行归一化求得所述亲脂性特征；获取所述原始亲脂性特征值，采用Z‑Score法进行归一化，公式为x’＝(x‑μ)/σ，其中，x为残基原始亲脂性特征值，μ为残基原始亲脂性特征值的均值，σ为残基原始亲脂性特征值的标准差，对于每一残基对，可获取2个所述亲脂性特征数据；所述残基对特征包括相对距离特征，所述相对距离特征代表所述残基对中两残基在α螺旋上的位置；所述残基对特征包括序列间隔特征，所述序列间隔特征代表所述残基对中两残基在跨膜蛋白一级序列中的间隔距离，将序列间隔位于小于25、25‑50、50‑75、75‑100、100‑125、125‑150、150‑175、175‑200、大于200九类区间内的所述间隔特征分别记为000000001、000000010、000000100、000001000、000010000、000100000、001000000、010000000、100000000，因此，对于每一残基对共有9个所述相对距离特征数据；在步骤S200中，利用LIB‑SVM对所述残基对特征训练得到所述预测模型后，调用LIB‑SVM预测程序获得所述待预测的残基对所属类别的分数S；提取用于训练的95个跨膜蛋白所包含的残基作用对和非作用对的特征值，将Cα‑Cα原子距离小于的残基对定义为残基作用对，将用于训练的跨膜蛋白α螺旋上的所有残基对都标记为相互作用或非作用，从而产生一个相互作用与非作用数量比为1：62的数据集，保留所有的相互作用残基对，并随机选取非作用的残基对，得到一个作用与非作用残基对数量比为1：1的训练集；所述残基对特征包括α螺旋个数特征，所述α螺旋个数特征代表所述残基对所属的跨膜蛋白所包含的α螺旋个数；将α螺旋个数位于2‑4、5‑7、8‑10、大于10四类区间内的所述α螺旋个数特征分别记为0001、0010、0100、1000，对于每一残基对共有4个所述α螺旋个数特征数据；在步骤S300中，提取21个跨膜蛋白所包含的残基对特征作为测试集。