[发明专利]UNC-51激酶和PP1磷酸酶相互作用机制的发现无效
| 申请号： | 201110407769.1 | 申请日： | 2011-12-09 |
| 公开（公告）号： | CN103160570A | 公开（公告）日： | 2013-06-19 |
| 发明（设计）人： | 田怀泽;李素云;田华希 | 申请（专利权）人： | 彩虹天健康科技研究(北京)有限责任公司 |
| 主分类号： | C12Q1/48 | 分类号： | C12Q1/48;C12Q1/42 |
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| 地址： | 100085 北京市海淀*** | 国省代码： | 北京;11 |
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| 摘要： | |||
| 搜索关键词： | unc 51 激酶 pp1 磷酸酶 相互作用 机制 发现 | ||
技术领域：
本发明属于基础生命科学，生物化学，脑科学，神经细胞信号转导学和神经细胞骨架学等多个领域，首次揭示了UNC-51激酶和蛋白磷酸酶PP1相互作用的新机制。
背景技术：
蛋白质的磷酸化和脱磷酸化是生命科学的最重要研究领域之一。秀丽线虫的unc-51基因编码一个从线虫到人类的进化上具有保存性的丝/苏氨酸蛋白激酶，是神经形成所必须的。在神经科学和细胞骨架科学等领域，揭示能使被UNC-51激酶磷酸化的蛋白质脱磷酸化的磷酸酶是很重要的。
发明内容：
本发明的目的在于揭示能使被UNC-51激酶磷酸化的蛋白质脱磷酸化的磷酸酶，弄清楚神经细胞形成的分子机理，为神经疾病的治疗提供崭新的原理和方法。本发明的内容为：
(1)首次揭示UNC-51激酶能和PP1磷酸酶结合
如图1所示，体外酶联免疫吸附测定的结果显示，和对照牛血清白蛋白(BSA)相比，PP1磷酸酶和PP2B磷酸酶都能够结合UNC-51激酶蛋白。
(2)首次揭示自我磷酸化UNC-51激酶能被PP1磷酸酶脱磷酸化，被UNC-51激酶磷酸化的微管蛋白和肌动蛋白也能被PP1磷酸酶脱磷酸化
图2显示自我磷酸化UNC-51激酶能够被PP1磷酸酶脱磷酸化，被UNC-51激酶磷酸化的微管蛋白和肌动蛋白也能被PP1磷酸酶脱磷酸化；而PP2B磷酸酶却不能。
图3表示UNC-51激酶活性通过对细胞内微管和微丝的竞争性磷酸化解聚反应，线粒体输送以及其PP1逆反应的竞争协同来诱导神经轴突形成的模型。
附图说明：
图1UNC-51激酶和PP1磷酸酶的体外结合
图2PP1磷酸酶在体外使被UNC-51激酶磷酸化的微管蛋白，肌动蛋白和自我磷酸化的UNC-51激酶脱磷酸化
图3UNC-51激酶活性通过对细胞内微管和微丝的竞争性磷酸化解聚反应及其PP1磷酸酶的脱磷酸化反应的竞争协同来诱导神经轴突形成的模型
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